近日，尊龙凯时 - 人生就是搏!陈春英院士、吴晓春研究员、中国科学院高能物理研究所王黎明研究员等团队合作，在蛋白冠调控纳米酶活性的研究方面取得重要进展，相关研究成果以Protein Corona-Mediated Inhibition of Nanozyme Activity: Impact of Protein Shape为题，发表在《美国化学会志》（Journal of the American Chemical Society）。
纳米酶是一类具有类似天然酶催化活性的功能性纳米材料。自2007年纳米酶被报道以来，已有上千种具有类酶活性的纳米材料被陆续报道并应用于疾病诊断和治疗、生物检测。如何精准地调控纳米酶的催化活性一直是纳米酶设计、功能开发与应用的关键科学问题。在生物医学应用中，纳米酶很可能与生物体液接触，在表面吸附多种类型的蛋白质形成“蛋白冠”。由于多数纳米酶的催化位点位于表面，而蛋白冠在表面吸附形成物理屏障，很可能占据催化位点，但蛋白冠能否影响纳米酶的催化活性并不清楚，仍缺乏系统的认识。基于此，研究人员以聚二甲基二烯丙基氯化铵(PDDAC)包覆的金铂纳米棒(AuNR@Pt@PDDAC) 作为模型纳米酶，研究了蛋白冠对纳米酶催化活性的调控作用。发现血浆蛋白冠能显著地抑制多种类酶活性，其抑制效应依赖于蛋白的形状。在纳米酶表面，吸附的纤维蛋白原、纤连蛋白等纤维状蛋白比血清白蛋白等球形蛋白对催化活性的抑制效果更强，原因是纤维状蛋白形成的蛋白网络更致密、孔隙更小，导致参与催化反应的底物更难从孔隙渗透、底物与纳米酶表面接触的机率更小，从而对催化活性的抑制效果更显著（图1）。综上所述，研究人员发现蛋白冠抑制纳米酶催化活性的现象，首次揭示吸附蛋白的形状是关键调控因素，为纳米酶的理性设计、功能开发与生物医学应用提供了新的视角和思考。
图1. 纳米酶表面吸附蛋白的形状影响催化活性的机制。
博士生丛亚林、硕士生乔荣荣和中国科学院深圳先进技术研究院王晓峰博士为该论文共同第一作者；中国科学院高能物理研究所王黎明研究员、尊龙凯时 - 人生就是搏!陈春英院士和吴晓春研究员为共同通讯作者。该工作得到了赵宇亮院士的大力支持以及国家自然科学基金基础科学中心、国家重点研发计划、新基石科学基金、北京同步辐射装置建制化科研平台项目和上海光源的资助与支持。
论文链接：https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jacs.3c14046
